È un polipeptide, ossia una proteina formata da 37 amminoacidi, e si chiama Amilina. Già nota per il suo ruolo nell’insorgenza del diabete di tipo 2, sembra che possa avere a che fare anche con il diabete 1. Ma con quale meccanismo agisce? Insieme ad altre strutture simili è in grado di aggregarsi per originare delle fibrille, come delle stringhe, che si depositano nel pancreas distruggendone le cellule. In primi studi sembravano associare questo deposito solo all’insorgenza del diabete di tipo 2, appunto, mentre ora è stato ipotizzato un coinvolgimento anche in quello di tipo 1.

Queste fibrille amiloidi sono sempre più sotto esame in campo scientifico (ricordano un po’ le placche amiloidi nel cervello dei malati di Alzheimer), non tanto come prodotto finito, ma nei vari passaggi e nelle fasi intermedie che portano alla loro formazione. Gli scienziati sono riusciti infatti a catturare al microscopio a forza atomica gli oligomeri di amilina ossia degli intermedi formati da circa 16 molecole di amilina. Grazie a questo studio, condotto da Garth Cooper, docente presso l’Università di Manchester, insieme al suo team dell’Università di Auckland, gli scienziati hanno scoperto che questi oligomeri crescono fino a 6 nm prima di allungarsi in fibrille ed esiste una sostanza in grado di inibire l’allungamento, ma non la crescita laterale.

Tutto ciò ha permesso di giungere alla conclusione che l’impacchettamento avviene in senso logitudinale di mattoncini di amilina già formata. Un po’ come impilare l’uno sull’altro alcuni lego a larghezza fissa. Capire questi meccanismi ha permesso anche di stabilire che è proprio la differenza nel livello di aggregazione, nell’allungamento delle fibrille e nel grado di sovrapproduzione di amilina a dare origine alle due differenti forme di diabete, una considerata quindi precoce e una tardiva.

Eleonora M. Viganò

fonte: The Faseb Journal